Los priones est\u00e1n formados por prote\u00ednas que pueden plegarse en una serie de formas estructuralmente distintas. Una versi\u00f3n pri\u00f3n de una prote\u00edna puede perpetuarse de una manera infecciosa convirtiendo las formas normales de esa prote\u00edna en la versi\u00f3n del pri\u00f3n.<\/p>\n
Los cient\u00edficos descubrieron por primera vez los priones en la d\u00e9cada de 1980 como los agentes detr\u00e1s de los trastornos cerebrales fatales conocidos como encefalopat\u00edas espongiformes transmisibles. Desde entonces, los investigadores han descubierto las prote\u00ednas mal plegadas en mam\u00edferos, insectos, gusanos, plantas y hongos, y aprendieron que no todos los priones da\u00f1an a sus hu\u00e9spedes.<\/p>\n
Pero hasta ahora, los priones solo se ve\u00edan en las c\u00e9lulas de los organismos eucariotas, un grupo que incluye animales, plantas y hongos.<\/p>\n
En el \u00faltimo estudio, los investigadores analizaron aproximadamente 60 mil genomas bacterianos utilizando un software entrenado para reconocer prote\u00ednas que forman priones en levaduras. Se centraron en una secci\u00f3n de la prote\u00edna bacteriana Rho. En muchas bacterias, como C. botulinum <\/em>y E. coli<\/em>, el Rho es un regulador global de la expresi\u00f3n gen\u00e9tica, lo que significa que puede controlar la actividad de muchos genes.<\/p>\n Cuando se insert\u00f3 la secci\u00f3n potencialmente formadora de priones de Rho, tomada de C. botulinum<\/em>, en E. coli <\/em>se crearon aglomeraciones de prote\u00ednas malformadas que suelen ser una caracter\u00edstica de la mayor\u00eda de los priones. Adem\u00e1s, cuando el fragmento de prote\u00edna se insert\u00f3 en la levadura, pod\u00eda reemplazar las funciones de una conocida prote\u00edna de levadura formadora de priones.<\/p>\n Los investigadores tambi\u00e9n encontraron que aunque la versi\u00f3n normal de Rho suprimi\u00f3 la actividad gen\u00e9tica en E. coli,<\/em> muchos genes estaban activos cuando la prote\u00edna estaba en su forma pri\u00f3nica. Esto sugiere que los priones podr\u00edan permitir que las bacterias se adapten a ciertos tipos de estr\u00e9s ambiental, dice Ann Hochschild, una genetista bacteriana en la Escuela de Medicina de Harvard en Boston, Massachusetts, y coautora del estudio. Por ejemplo, los cient\u00edficos encontraron que la E. coli<\/em> modificada con la versi\u00f3n de priones de Rho eran m\u00e1s capaces de adaptarse a la exposici\u00f3n al etanol que las bacterias con Rho normal.<\/p>\n Estos hallazgos sugieren que los priones preceden a la divisi\u00f3n evolutiva entre eucariotas y bacterias, hace unos 2 mil 300 millones de a\u00f1os. \u201cEs probable que los priones est\u00e9n mucho m\u00e1s extendidos en la naturaleza de lo que se supon\u00eda anteriormente\u201d, dice Hochschild. \u201cCreemos que otras prote\u00ednas que forman priones ser\u00e1n descubiertas en bacterias\u201d.<\/p>\n Debido a que los priones son heredables,<\/strong> los hallazgos sugieren que estas prote\u00ednas podr\u00edan permitir que las bacterias hereden rasgos sin necesidad de una mutaci\u00f3n gen\u00e9tica. Eso podr\u00eda ser \u00fatil \u201ccuando las bacterias pueden necesitar respuestas r\u00e1pidas a su ambiente, como lidiar con antibi\u00f3ticos\u201d, dice Peter Chien, un bioqu\u00edmico bacteriano en la Universidad de Massachusetts en Amherst.<\/p>\n El siguiente paso para los investigadores es confirmar que Rho puede actuar como un pri\u00f3n en su hu\u00e9sped natural, dice Chien. Pero eso podr\u00eda ser dif\u00edcil, porque C. botulinum<\/em> es menos manejable para experimentos gen\u00e9ticos que los organismos de laboratorio convencionales como E. coli<\/em>, agrega Chien.<\/p>\n El desarrollo de la capacidad de experimentar con priones en bacterias podr\u00eda ayudar a revelar m\u00e1s sobre el comportamiento de los priones humanos, que pueden estar relacionados con enfermedades como el alzh\u00e9imer y el p\u00e1rkinson, dice Jeffrey Roberts, un bi\u00f3logo molecular en la Universidad de Cornell en Ithaca, Nueva York.<\/p>\nArtista de cambio r\u00e1pido<\/h4>\n